Influenza Virus Structure in 3D Virtual Reality APK

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Influenzaviren haben einen Durchmesser von etwa 100 nm, wobei ihre äußere Membran die Lipid-Doppelschichtmembran (Elementarzellmembran) ist. Auf der äußeren Seite der Membran befinden sich Glykoproteine, die das Virus an der Wirtszellmembran kleben lassen und es schwierig machen, von den Antikörpern erkannt zu werden. Das Hauptglykoprotein wird hier Hämagglutinin genannt. Es hat die Form einer Spitze, die senkrecht von der äußeren Membran des Virus vorsteht. Der äußere Teil dieses Spike sucht nach den geeigneten Zuckerketten auf der Membran der Wirtszelle und haftet so an der Wirtszelle. Nachdem der Kontakt hergestellt wurde, wird der Angriff auf die Zelle ausgelöst.

Das zweite Protein auf der äußeren viralen Membran wird als Neuraminidase bezeichnet. Es hat die enzymatische Aktivität und spaltet die Sialinsäurereste von den Zellglycolipiden oder Glycoproteinen. Auf diese Weise ermöglicht es die Ablösung der neu gebildeten Viren von der Wirtszelle (die Sialinsäurereste sind die Anknüpfungspunkte der Virusmembran an die Wirtszellmembran). Neuraminidase ist das Ziel einiger antiviraler Medikamente.

Auf der Innenseite der viralen Lipid-Doppelschichtmembran befindet sich eine Schicht des M1-Matrixproteins, die dazu beiträgt, dass die virale RNA an der inneren Schicht haftet.

Innerhalb des Influenzavirus gibt es acht RNA-Ketten, von denen jede mit der trimeren RNA-Polymerase assoziiert ist (ihre drei Komponenten heißen PB1, PB2 und PA). RNA ist mit den Nukleoproteinmolekülen (NP) beschichtet.

Das Influenzavirus enthält auch das Membranprotein M2, das ein Tetramer bildet und als Ionenkanal fungiert, wodurch die Acidität innerhalb des Virionpartikels reguliert wird.